trang Blog

ZLARA [CC]Tham gia: 05/01/2010
  • cac loai enzym
    Kinh Tế
    CameraNikon D3
    ISO3200
    Aperturef/8
    Exposure1/50th
    Focal Length200mm

    cac loai enzym

    ENZYM PHAN GIAI TINH BOT

    Amylase là một loại enzyme mà phá vỡ tinh bột thành đường. Amylase là hiện tại trong nước bọt của con người, nơi mà nó bắt đầu quá trình hóa học của hệ tiêu hóa. Thực phẩm chứa tinh bột nhiều nhưng đường nhỏ, chẳng hạn như gạo và khoai tây, vị hơi ngọt vì chúng đã được nhai vì amylase biến một số tinh bột của họ vào đường trong miệng. Tụy tạng cũng làm cho amylase (alpha amylase) để hydrolyse tinh bột ăn vào disaccharides và trisaccharides đó được chuyển đổi bởi enzyme khác để glucose cung cấp cho cơ thể năng lượng. Các nhà máy và một số vi khuẩn cũng sản xuất amylase. Như diastase, amylase là enzyme đầu tiên được phát hiện và cô lập (bởi Anselme Payen năm 1833).

     protein amylase cụ thể được chỉ định bởi các chữ cái khác nhau Hy Lạp. Tất cả amylases được hydrolases glycoside và hành động trái phiếu α-1 ,4-glycosidic.

    Phân loại

    (thay thế tên: 1,4-α-D-glucan glucanohydrolase; glycogenase) Các α-amylases được metalloenzymes canxi, hoàn toàn không thể hoạt động khi không có canxi. Bằng cách diễn xuất ở vị trí ngẫu nhiên trong chuỗi tinh bột, α-amylase phân hủy carbohydrates chuỗi dài, cuối cùng năng suất maltotriose và maltose từ amylose, hoặc maltose, glucose và "dextrin giới hạn" từ amylopectin. Bởi vì nó có thể hoạt động bất cứ nơi nào trên bề mặt, amylase-α có xu hướng nhanh hơn, diễn xuất hơn so với β-amylase. Ở động vật, nó là một loại enzyme tiêu hóa lớn và pH tối ưu là 6,7-7,0.

    Trong sinh lý con người, cả nước bọt và tuyến tụy amylases là α-Amylases. Họ đang thảo luận chi tiết hơn tại Amylase-alpha.
    Cũng được tìm thấy trong thực vật (đầy đủ), nấm (ascomycetes và basidiomycetes) và vi khuẩn (Bacillus)

    β-Amylase

    (thay thế tên: 1,4-α-D-glucan maltohydrolase; glycogenase; amylase saccharogen) Một dạng amylase, β-amylase cũng được tổng hợp bởi các vi khuẩn, nấm và thực vật. Làm việc từ khi kết thúc không giảm, β-amylase xúc tác sự thủy phân của trái phiếu thứ hai α-1, glycosidic 4, tách ra hai đơn vị glucose (maltose) tại một thời điểm. Trong quá trình chín của trái cây, β-amylase tinh bột vỡ thành maltose, kết quả là hương vị ngọt ngào của hoa quả chín.
    Cả hai α-amylase và β-amylase có mặt trong hạt; β-amylase có trong một hình thức hoạt động trước khi nảy mầm, trong khi amylase-α và proteases xuất hiện một lần nảy mầm đã bắt đầu. amylase hạt ngũ cốc là chìa khóa để sản xuất mạch nha. Nhiều vi sinh vật cũng sản xuất amylase để làm suy giảm tinh bột ngoại bào. Mô động vật không chứa β-amylase, mặc dù nó có thể có mặt trong microrganisms chứa trong đường tiêu hóa.

    γ-Amylase

    (thay thế tên: Glucan 1,4-α-glucosidase; amyloglucosidase; Exo-1 ,4-α-glucosidase; enzym glucoamylase; lysosomal α-glucosidase; 1,4-α-D-glucan glucohydrolase) Trong Ngoài ra để tách các α mới nhất (1-4) glycosidic liên kết ở cuối nonreducing của amylose và amylopectin, năng suất đường, γ-amylase sẽ tách α (1-6) các mối liên kết glycosidic. Không giống như các hình thức khác của amylase, amylase-γ là hiệu quả nhất trong môi trường axit và có một pH tối ưu là


    Sử dụng

    Amylase enzym sử dụng trong việc tìm bánh mì và để phá vỡ các loại đường phức tạp như tinh bột (có trong bột) thành đường đơn giản. Nấm sau đó nguồn cấp dữ liệu trên các loại đường đơn giản và chuyển đổi nó thành những sản phẩm chất thải của rượu và CO2. Đây hương vị truyền đạt và làm cho bánh mì tăng cao. Trong khi các men Amylase được tìm thấy tự nhiên trong tế bào nấm men, phải mất thời gian cho các nấm men để sản xuất đủ của các enzym để phân hủy số lượng lớn tinh bột trong bánh mì. Đây là lý do cho doughs dài như bột lên men chua. Bánh mì làm kỹ thuật hiện đại bao gồm các enzym amylase (thường ở dạng mạch nha lúa mạch) vào bánh mì do đó làm cho quá trình ra nhanh hơn và thiết thực hơn cho việc sử dụng thương mại.
    Khi được sử dụng như là một Amylase phụ gia thực phẩm đã E1100 số E, và có thể bắt nguồn từ tụy lợn hoặc nấm mốc.
    amylase Bacilliary cũng được sử dụng trong chất tẩy rửa quần áo và máy rửa chén để hòa tan tinh bột từ các loại vải và các món ăn.
    Công nhân trong các nhà máy làm việc với amylase với một trong các sử dụng trên có nguy cơ cao của bệnh suyễn nghề nghiệp. 5-9% của các thợ làm bánh có một thử nghiệm trên da dương tính, và một thứ tư tới một phần ba bánh với hơi thở vấn đề là quá nhạy cảm để amylase.
    Một chất ức chế phaseolamin gọi là alpha-amylase đã được thử nghiệm như là một chế độ ăn uống hỗ trợ tiềm năng.
    Amylase máu huyết thanh có thể được tính cho các mục đích của việc chẩn đoán y tế. Một nồng độ bình thường là trong phạm vi 21-101 U / L. A cao hơn bình thường nồng độ có thể phản ánh một trong nhiều điều kiện y tế, bao gồm cả viêm tuyến tụy cấp tính (đồng thời với các lipase cụ thể hơn), nhưng cũng đục loét dạ dày, xoắn của một u nang buồng trứng, tắt ruột nghẹt thở, macroamylasemia và quai bị. Amylase có thể được đo bằng dịch cơ thể khác, bao gồm cả nước tiểu và dịch phúc mạc.
    Trong sinh học phân tử, sự hiện diện của amylase có thể phục vụ như là một phương pháp bổ sung lựa chọn cho việc tích hợp thành công của một phóng viên xây dựng ngoài kháng kháng sinh. Khi gen phóng được hai bên tương đồng vùng của gen cấu trúc cho amylase, hội nhập thành công sẽ làm gián đoạn gen amylase và ngăn chặn sự suy thoái tinh bột, đó là dễ dàng phát hiện được thông qua iốt nhuộm.

    Lịch sử
    Năm 1831 Friedrich Leuchs Erhard (1800-1837) mô tả các thủy phân tinh bột bằng nước bọt, do sự hiện diện của một enzyme trong nước bọt, "ptyalin", một amylase. lịch sử hiện đại của các enzym đã bắt đầu vào năm 1833 khi Nhà hóa học Pháp Anselme Payen và Jean-François Persoz cô lập một phức tạp nảy mầm lúa mạch amylase từ và đặt tên là "diastase". Năm 1862 Alexander Jakulowitsch Danilewsky (1838-1923) tách ra từ tuyến tụy amylase trypsin

    Nhân sự tiến hóa
    Carbohydrates là một nguồn thực phẩm giàu năng lượng. Amylase được cho là đã đóng một vai trò quan trọng trong sự tiến hóa của con người trong việc cho phép con người một thay thế cho trái cây và protein. Một sự trùng lặp của gen amylase tụy phát triển độc lập ở người và động vật gặm nhấm, hơn nữa cho thấy tầm quan trọng của nó. Các cấp độ amylase nước bọt tìm thấy trong các dòng dõi con người là sáu đến tám lần cao hơn ở người hơn so với tinh tinh, mà chủ yếu là ăn hoa quả và ăn ít tinh bột tương đối với con người.

    ENZYM 2 pHAN GIAI PROTEIN

    protease (còn gọi là peptidase hoặc proteinase) phân hủy protein. protease là bất kỳ loại enzyme mà tiến hành sự phân giải protein, có nghĩa là, bắt đầu dị hóa protein bằng cách thủy phân của các liên kết peptide liên kết các axit amin với nhau trong chuỗi polypeptide tạo thành protein.

    Proteases hiện chia thành sáu nhóm lớn:

    Serine protease
    Threonine protease
    Protease cysteine
    Aspartate protease
    Metalloproteases
    Glutamic acid protease

    OccurrenceProteases xảy ra tự nhiên trong tất cả các sinh vật. Các men này có liên quan đến vô số các phản ứng sinh lý từ đơn giản của các protein tiêu hóa thức ăn để thác cao quy định (ví dụ như dòng thác đông máu, hệ thống bổ sung, con đường tự hủy diệt, và dòng thác prophenoloxidase-kích hoạt không xương sống). Protease có thể phá vỡ trái phiếu cụ thể peptide (giới hạn sự phân giải protein), tùy thuộc vào trình tự axit amin của protein, hoặc phá vỡ một peptide hoàn thành các acid amin (không hạn chế sự phân giải protein). Các hoạt động có thể là một thay đổi phá hoại, hủy bỏ chức năng của protein hoặc tiêu hóa nó với các thành phần chủ yếu của nó, nó có thể là một kích hoạt của một hàm, hoặc nó có thể là một tín hiệu trong một đường tín hiệu.

    Vi khuẩn cũng proteases tiết để hydrolyse (tiêu hóa) các liên kết peptide trong các protein và do đó phá vỡ các protein thành các monome cấu thành của họ. Vi khuẩn và nấm protease đặc biệt quan trọng để các-bon toàn cầu và chu kỳ nitơ trong việc tái chế các protein, và các hoạt động có xu hướng được quy định tại bởi tín hiệu dinh dưỡng trong các sinh vật.Tác động ròng của quy chế hoạt động dinh dưỡng của protease trong số hàng ngàn các loài có trong đất có thể được quan sát ở cấp độ cộng đồng tổng thể vi sinh vật như là các protein bị phá vỡ để đáp ứng với nitơ, cacbon, lưu huỳnh hoặc hạn chế

    Một vi khuẩn tiết ra protease cũng có thể hành động như exotoxin một, và là một ví dụ về một yếu tố độc trong bệnh sinh của vi khuẩn. protease vi khuẩn phá hủy các cấu trúc exotoxic ngoại bào. enzyme protease cũng được sử dụng rộng rãi trong ngành công nghiệp bánh mì ở người canh tân bánh mì.

    Protease, còn được gọi là proteinases hoặc các enzyme phân giải protein, là một nhóm lớn của các enzym. Protease thuộc về lớp của các enzym được gọi là hydrolases, mà xúc tác cho phản ứng thủy phân của các trái phiếu khác nhau với sự tham gia của một phân tử nước.

    Protease có liên quan đến tiêu hóa protein chuỗi dài thành những đoạn ngắn, tách các liên kết peptide liên kết dư lượng acid amin. Một số người trong số họ có thể tách các axit amin thiết bị đầu cuối từ các chuỗi protein (exopeptidases, như aminopeptidases, carboxypeptidase A); những người khác tấn công trái phiếu peptide nội bộ của một protein (endopeptidases, như trypsin, chymotrypsin, pepsin, papain, elastase).

    Protease được chia thành bốn nhóm chính theo đặc tính của các hoạt động của họ xúc tác và điều kiện của hành động: proteinases serine, (thiol) proteinases cysteine, proteinases aspartic, và metalloproteinase. Attachment của một protease cho một nhóm nhất định phụ thuộc vào cấu trúc của trang web xúc tác và axit amin (là một trong những thành phần) cần thiết cho hoạt động của nó.

    Protease được sử dụng trong suốt một sinh vật cho quá trình trao đổi chất khác nhau. Acid proteases tiết vào dạ dày (như pepsin) và serine protease có trong tá tràng (trypsin và chymotrypsin) cho phép chúng tôi để tiêu hóa protein trong thực phẩm; protease có trong huyết thanh máu (thrombin, plasmin, yếu tố Hageman, vv) đóng vai trò quan trọng trong máu-đông máu, cũng như ly giải của các cục máu đông, và hành động chính xác của hệ thống miễn dịch.
    protease khác có mặt trong bạch cầu (elastase, cathepsin G) và đóng vai trò khác nhau trong điều khiển trao đổi chất. Protease xác định tuổi thọ của các protein khác đóng vai trò sinh lý quan trọng như kích thích tố, kháng thể, hoặc các enzym khác - đây là một trong những nhanh nhất "bật" và "tắt" cơ chế quản lý trong sinh lý của một cơ quan. Bằng hành động hợp tác xã phức tạp proteases có thể tiến hành như phản ứng thác, mà kết quả trong khuếch đại nhanh chóng và hiệu quả của các phản ứng của một sinh vật đến một tín hiệu sinh lý.

    Protease là một phần của bột giặt nhiều.

     hoạt động của protease là ức chế bởi chất ức chế protease. Một ví dụ về chất ức chế protease là các siêu họ serpin, trong đó bao gồm alpha 1-antitrypsin, ức chế C1, antithrombin, antichymotrypsin alpha 1-, chất ức chế hoạt hóa plasminogen-1, và neuroserpin.

    Tự nhiên bao gồm các chất ức chế protease trong gia đình của protein lipocalin, có vai trò trong các quy định tế bào và sự khác biệt. phối tử lipophilic, thuộc lipocalin protein, đã được tìm thấy khối u có tính protease ức chế. Các chất ức chế protease tự nhiên không nên nhầm lẫn với các chất ức chế protease được sử dụng trong điều trị kháng retrovirus. Một số virus, với HIV trong số đó, phụ thuộc vào protease trong chu kỳ sinh sản của họ. Vì vậy, chất ức chế protease được phát triển như là phương tiện chống vi rút.

    DegradationProteases được tự protein, được biết là phân cắt bởi các phân tử protease khác, đôi khi trong cùng một giống. Điều này có thể là một phương pháp quan trọng của quy chế hoạt động của protease.

    lĩnh vực nghiên cứu protease là rất lớn. Barrett và Rawlings ước tính có khoảng 8000 giấy tờ liên quan đến lĩnh vực này được xuất bản mỗi năm. Đối với một nhìn vào các hoạt động hiện tại và lợi ích của các nhà nghiên cứu protease

    ENZYM3

    Helicobacter Pylori urease rút ra từ PDB 1E9Z.Urease (EC 3.5.1.5) là một enzyme xúc tác thủy phân urea thành carbon dioxide và amoniac. Phản ứng này xảy ra như sau:

    (NH2) 2CO + H2O → CO2 + 2NH3
    Năm 1926 James Sumner cho thấy urease đó là một protein. Urease được tìm thấy trong vi khuẩn, nấm men và thực vật cao hơn nhiều. Cấu trúc của urease lần đầu tiên được giải quyết bằng cách P.A. Karplus vào năm 1995.

    Trọng lượng phân tử: 480 kDa hoặc kDa 545 cho Jack Bean urease (tính đại chúng từ trình tự axit amin).
    PH tối ưu: 7.4
    Nhiệt độ tối ưu: 60 độ C
    Enzym đặc thù: urê và hydroxyurea
    Chất ức chế: kim loại nặng (Pb-& Pb2 +)
    Các enzyme nhiều tiểu đơn vị thường có một (alpha: beta) 03:03 hóa học lượng pháp có cấu trúc đối xứng 2-lần (lưu ý rằng hình ảnh trên cung cấp cho các cấu trúc của các đơn vị không đối xứng, một phần ba các hội sinh học thực sự). An urease đặc biệt được tìm thấy trong Helicobacter pylori, trong đó kết hợp bốn trong sáu enzyme thường xuyên trong một tiểu đơn vị lắp ráp tứ diện tổng thể của 24 tiểu đơn vị (α12β12).
    Điều này lắp ráp siêu phân tử được cho là ổn định tặng thêm cho các enzyme trong cơ thể, có chức năng để sản xuất ammonia để trung hòa acid dạ dày. Sự hiện diện của urease được sử dụng trong chẩn đoán của các loài Helicobacter.

    Như điều testMain chẩn đoán: thử nghiệm urease nhanh
    Nhiều tác nhân gây bệnh đường tiêu hóa hoặc tiểu ra urease, cho phép phát hiện của urease sẽ được sử dụng như là một chẩn đoán để phát hiện sự hiện diện của tác nhân gây bệnh.

    tác nhân gây bệnh urease dương bao gồm:

    Helicobacter pylori
    Một số vi khuẩn ruột bao gồm Proteus spp., Klebsiella spp. và có thể Serratia spp.
    Ureaplasma urealyticum, một thân nhân của Mycoplasma spp.
    Cryptococcus spp, một loại nấm cơ hội.
    ENZYM PHAN GIAI URE

    Urease là enzyme tách urea thành carbon dioxide và amoniac:

     
    Urease là một trong những amidases và phong phú về giống cây trồng, vi khuẩn, cua, vỏ sò. Pflanzenurease độc lập với chức năng urê-chia như thuốc diệt côn trùng và động vật có vú sản xuất tại tập tiểu cầu trong máu [1].

    Trong đó, urease trong vi khuẩn trong đất đóng vai trò quan trọng trong chu trình nitơ, bởi vì nếu không có họ sẽ là một phân bón nitơ của các enzym trong sự vắng mặt của urê phân hủy kháng, một thành phần của trang trại là không thể. Mặt khác, urease dương tính vi khuẩn trong phân, nguyên nhân của lượng khí thải ammonia không mong muốn trong chăn nuôi (ở Đức vào năm 2005, ước tính có khoảng 490 000 590.000 tấn khí thải ammonia tổng số). [2] [3]

    Bằng các hoạt động xúc tác của enzym, tốc độ phản ứng là tăng lên rất nhiều bởi một yếu tố của 1014 Các urease đậu (và hầu hết các vi khuẩn) là một metalloenzyme và chứa niken.

    Các urease từ đậu jack là một trong những enzym đầu tiên nói chung, mà có thể là khoảng 1930 James Batcheller Sumner và tinh chế bằng kết tinh.

    Urease được xem là do cấu trúc của trung tâm có chứa niken trong hóa organometallic như một hệ thống mô hình có thể cho kích hoạt tính xúc tác của dioxide carbon. Khu phức hợp của N-carbamate (ràng buộc của các nguyên tử carbon thiếu hụt điện tử của điôxít cacbon để các nguyên tử nitơ điện tử phong phú của imines / amin) với niken (0 - hoặc 2-giá trị) tồn tại như một nguyên tử trung tâm và có cấu trúc đặc trưng, hồng ngoại nghiên cứu quang phổ có giảm năng lượng (kích hoạt) của ổn định nhiệt động C = O liên kết đôi có thể chứng minh. Tuy nhiên, các bằng chứng về sự chuyển nhượng của các khí "kích hoạt"

     
    Y tế quan trọng [sửa] sinh vật (ví dụ như Helicobacter pylori), trong đó có urease, thường là tác nhân gây bệnh của hệ tiêu hóa, vì họ có thể sống sót qua amoniac phát hành trong môi trường axit của dạ dày. Điều tương tự cũng áp dụng cho các loại bệnh lý của Proteus chi, cái xâm chiếm đường niệu sinh dục. Điều này phản ứng kiềm của ammonia được sử dụng để phát hiện những sinh vật này (xem: Helicobacter urease test).

    Quan trọng cho nông nghiệp urease trong vi khuẩn trong đất là một điều kiện tiên quyết cho hiệu quả của phân như là một phân bón nitơ, như cát khai các chỉ thủy phân đạm urê của ion amoni là làm cho có. Các khí ammonia trung gian, tuy nhiên, và chỉ một lượng nhỏ khí có thể được hấp thụ độ ẩm của đất.
    Vì vậy, thoát ra bao giờ bị mất một phần của ammonia và được sử dụng làm phân bón. Tỷ lệ này lớn chất tập trung nhiều hơn từ đó urê là hiện nay và do đó là ổn định nhất amoniac từ phân và mất đất. Kể từ khi amoniac cũng gây hại cho môi trường theo nhiều cách, và đã được nhất trí quốc tế để hạn chế lượng khí thải, ngoài những điều khác, tìm cách giải quyết vấn đề, và các chất ức chế urease để giảm phát thải từ chuồng ngựa. [4]

    Lịch sử

     Những ảnh hưởng của urease đã được phát hiện vào năm 1798 bởi Fourcroy và Vauquelin vào năm 1861 bởi Louis Pasteur được làm bằng vi sinh vật liên quan đến năm 1864 của Văn Tieghem được mô tả như là Micrococcus urê. 1876 urease vi khuẩn được phân lập bởi cơ bắp và xác định các phản ứng xúc tác. Chỉ có những phát hiện của urease đậu nành bởi Takeuchi năm 1909 và, sau sản xuất với số lượng lớn điều tra sâu đã làm cho nó có thể [5].

    Các threonine và acid glutamic-protease đã không được mô tả cho đến năm 1995 và 2004, tương ứng. Các cơ chế được sử dụng để tách một trái phiếu peptide liên quan đến việc làm một dư lượng acid amin có cysteine và threonine (protease) hoặc một phân tử nước (aspartic acid, protease và acid glutamic Metallo-) ái lực hạt nhân để nó có thể tấn công các nhóm carboxyl peptide. Một cách để thực hiện một nucleophile là do một bộ ba xúc tác, nơi mà một dư lượng histidine được sử dụng để kích hoạt serine, cysteine, hoặc threonine là nucleophile một.

    Trong mỗi nhóm lớn protease đã được xếp hạng, bởi Rawlings và Barrett, vào gia đình của protease có liên quan. Ví dụ trong gia đình Serine proteases được gắn nhãn SX nơi S biểu thị các loại serine xúc tác và các x biểu thị số của gia đình, ví dụ S1 (chymotrypsins). An cập nhật phân loại của protease vào gia đình được tìm thấy trong các cơ sở dữ liệu MEROPS

    Bằng cách tối ưu pHAlternatively, proteases có thể được phân loại theo độ pH tối ưu, trong đó họ đang hoạt động:

    Acid proteases
    protease trung tính, đặc biệt là tham gia vào quá mẫn loại 1. Ở đây, nó được phát hành bởi các tế bào mast và kích hoạt nguyên nhân bổ sung và kinins. Nhóm này bao gồm các calpains.
    Cơ bản protease (hoặc protease kiềm)

    α-Amylase

    cac loai enzym